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Biología - 4 - Proteínas

1 abril 2019 por Arturo J. Murias

Aminoácidos

  • Cα central unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un H y una cadena lateral (R).

  • Los esenciales son aquellos que no somos capaces de producir a partir de otros precursores y hemos de tomarlos directamente en la dieta.
  • Su punto isoeléctrico es aquel en el que se su carga eléctrica es nula; el aminoácido se encuentra en estado de ion doble.
  • De cada aminoácido hay 2 formas. La forma "L", que es la propia de los aminoácidos de las proteínas, y es aquella que, en su representación plana, con la cadena lateral arriba y el carboxilo abajo, lleva el grupo amino a la izquierda. La forma "D" lleva el grupo amino a la derecha.
  • La estereoisomería confiere actividad óptica, de modo que una disolución de aminoácidos "L" es levógira y desvía la luz polarizada hacia la izquierda, mientras que los aminoácidos "D" la desvían a la derecha.

Estructura

Primaria
  • Es la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
  • Esa cadena de aminoácidos se denomina péptido (oligopéptido o polipéptido).
  • El enlace peptídico es un enlace covalente, que se forma por condensación (pérdida de una molécula de agua), entre un grupo amino y un grupo carboxilo de 2 aminoácidos diferentes. Es un enlace fijo, sin libertad de rotación para los 2 átomos que lo forman.
Secundaria
  • Se forma por el establecimiento de puentes de H entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O de otro. Las cadenas laterales no intervienen.
  • Hay 2 tipos:
    • En el caso de la α-hélice, da lugar a un enrollamiento helicoidal de la cadena peptídica, con 3,6 aminoácidos por vuelta. Es un enrollamiento dextrógiro (en sentido horario) y con las cadenas laterales proyectadas hacia afuera.
    • En el caso de la conformación ß, da lugar a la formación de una hoja plegada en zigzag con varias series de aminoácidos en paralelo, en la que las cadenas laterales quedan hacia arriba y hacia debajo de la hoja, alternativamente.
Terciaria
  • Es el último nivel de plegamiento de una sola cadena peptídica, y que finaliza su conformación o estructura tridimensional, de la que depende su función.
  • Es el último nivel estructural de las proteínas que solo constan de un péptido.
  • Se mantiene por enlaces entre cadenas laterales, de las siguientes clases, en orden de mayor a menor fortaleza:
    • covalentes (puentes disulfuro entre 2 cisteínas);
    • iónicos (entre aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos);
    • puentes de hidrógeno (entre aminoácidos polares);
    • fuerzas de Van der Waals (entre aminoácidos apolares).

Cuaternaria
  • Es la unión de 2 o más protómeros (péptidos con estructura terciaria) para formar una proteína funcional. Sólo se da en algunos casos (como la hemoglobina).
  • Se mantiene por los mismos enlaces que la estructura terciaria.

Tipos

  • Las proteínas globulares, como la globina (de la hemoglobina), las histonas, el fibrinógeno o la RuBisCO (como todas las enzimas). Son solubles en fluidos biológicos porque ocultan sus cadenas laterales hidrófobas en su interior.
    • La elevación de la salinidad dará lugar a que las sales van a secuestrar a las moléculas de agua que forman la capa de solvatación que se une a los restos polares de los aminoácidos de la proteína, haciendo que estas tiendan a agregarse entre sí, formando precipitados insolubles.
  • Las proteínas fibrilares, como la fibrina o el colágeno. No son hidrosolubles porque han de aglomerarse con otras similares para poder ocultar sus cadenas laterales hidrófobas de los medios acuosos y, al hacerlo, precipitan.

Propiedades

  • Su función depende de su conformación (de su forma). Cuando pierden su forma (desnaturalización) pierden su función, y suele ser de forma irreversible. Los motivos para esto pueden ser:
    • La elevada temperatura, al incrementar el estado de agitación de las moléculas, puede desencadenar la rotura de algunos de los enlaces que mantienen la conformación de la enzima.
    • Las variaciones en el pH dan lugar a que cadenas laterales con carga negativa tengan que aceptar protones del medio si se hace muy ácido, o a que cadenas laterales con carga positiva tengan que donar protones al medio si se hace muy básico. En ambos casos las fuerzas electrostáctcas (iónicas y puentes de H) que contribuyen a su conformación (esructuras terciaria y cuaternaria, en concreto) van a deshacerse.
  • Son muy específicas:
    • En distintas especies, proteínas con la misma función tienen estructuras primarias algo diferentes.
    • Cada especie tiene proteínas que las demás especies no tienen.
    • Las hay específicas de cada individuo, como las proteínas del Complejo Mayor de Histocompatibilidad (CMH o MHC), que funcionan como antígenos de superficie de cada célula de un mamífero, y que permiten a sus leucocitos (linfocitos) reconocerlas como propias.

Funciones

  • Catalizar reacciones bioquímicas (las enzimas).
  • Formar parte de las membranas celulares, donde actúan como canales de transporte de sustancias.
  • Formar parte de las membranas celulares, donde actúan como moléculas de reconocimiento celular (receptores de hormonas, receptores de virus, antígenos del Complejo Mayor de Histocompatibilidad).
  • Ayudar al empaquetamiento y organización del ADN celular (las histonas).
  • Constituir estructuras como la sustancia intercelular de tejidos epiteliales (queratina) o conjuntivos (colágeno). 
  • Transportar sustancias por la sangre (hemoglobina, seroalbúmina, proteínas de los complejos LDL y HDL).
  • Identificar antígenos, que son microorganismos o macromoléculas extrañas (los anticuerpos).